Peptide și proteine la BAC: legături și hidroliză

Peptidele conțin resturi de aminoacizi unite prin legături peptidice, iar proteinele au lanțuri polipeptidice organizate în structuri care susțin funcții biologice. La BAC, trebuie să poți identifica legătura –CO–NH–, să urmărești ordinea resturilor și să deosebești hidroliza de denaturare.

Lecția se aplică variantei chimie organică. Pentru numărători folosim peptide liniare, neciclice, alcătuite din alfa-aminoacizi monocarboxilici și monoaminici, dacă nu precizăm altfel. Această limită contează: ramificațiile, ciclurile și grupele reactive suplimentare pot modifica inventarul simplu.

Cum se formează o legătură peptidică?

În reprezentarea globală a condensării, grupa carboxil a unui aminoacid reacționează cu grupa amino a altuia, formând fragmentul –CO–NH– și eliminând apă. Carbonul carbonilic rămâne legat de oxigen prin dublă legătură și se leagă de azot. Legătura peptidică este un tip de legătură amidică.

Nu este o simplă apropiere între două molecule fără schimbarea conectivității. După formare, grupele participante nu mai sunt o grupă carboxil liberă și o grupă amino liberă în acele poziții. În schimb, capetele unui lanț liniar pot păstra asemenea grupe.

Dipeptida glicilalanină

Glicina, H₂N–CH₂–COOH, și alanina, H₂N–CH(CH₃)–COOH, pot fi reprezentate în dipeptida H₂N–CH₂–CO–NH–CH(CH₃)–COOH. Aceasta este glicilalanina, scrisă Gly–Ala. Restul glicinei se află la capătul amino, iar restul alaninei la capătul carboxil.

Ordinea se citește convențional de la capătul N către capătul C. Inversarea ordinii conduce la alanilglicină, Ala–Gly, cu altă conectivitate. Cele două au aceeași compoziție în resturi și aceeași formulă moleculară, dar nu sunt aceeași secvență.

Nu confunda întoarcerea foii cu inversarea secvenței. Dacă rotești desenul glicilalaninei, capătul amino rămâne legat structural de restul glicinei. Pentru a obține alanilglicina, trebuie schimbată ordinea legăturilor dintre resturi, nu doar sensul în care privești pagina.

Numărul legăturilor într-un lanț liniar

Pentru o peptidă liniară cu n resturi, sunt n minus unu legături peptidice între resturile consecutive. O dipeptidă are una, o tripeptidă două, iar o tetrapeptidă trei. În modelul condensării globale, se elimină același număr de molecule de apă.

Resturi în lanț	Legături peptidice	Apă eliminată la formarea unei molecule
Două	Una	O moleculă
Trei	Două	Două molecule
Patru	Trei	Trei molecule
Șase	Cinci	Cinci molecule

Formula nu se aplică unei peptide ciclice fără ajustare: închiderea ciclului adaugă o legătură față de lanțul deschis. De aceea, cuvântul „liniară” face parte din datele necesare. Nu presupunem un ciclu dacă enunțul nu îl indică.

Problemă rezolvată: masa molară

Pentru glicilalanină, folosim masele molare școlare de 75 g/mol pentru glicină și 89 g/mol pentru alanină. La formarea unei dipeptide se elimină un mol de apă pentru un mol de produs, deci masa molară este 75 + 89 − 18 = 146 g/mol.

Pentru tripeptida Gly–Ala–Gly, suma maselor aminoacizilor liberi este 75 + 89 + 75 = 239 g/mol. Se elimină două molecule de apă per moleculă de tripeptidă, deci scădem 36 g/mol. Rezultatul este 203 g/mol. Nu scădem trei ape doar pentru că sunt trei resturi.

Această metodă presupune aminoacizii și legăturile declarate. Dacă există modificări chimice suplimentare, săruri sau alte componente în formula probei, acestea trebuie incluse separat. Masa unei peptide nu se calculează numai din numărul resturilor, fără identitatea lor.

Hidroliza peptidelor

Hidroliza desface legăturile peptidice prin consum de apă, în condiții chimice sau enzimatice potrivite. Hidroliza totală a Gly–Ala–Gly conduce la două echivalente de glicină și unul de alanină, în formele corespunzătoare mediului. Hidroliza parțială poate produce fragmente peptidice mai scurte.

Pentru un mol din tripeptida liniară dată, desfacerea completă a celor două legături consumă doi moli de apă în bilanțul global. Se formează în total trei moli de aminoacizi liberi, dacă reprezentăm produșii în convenția neutră. Numărul moleculelor crește prin separarea fragmentelor, fără încălcarea conservării atomilor.

Ce informație oferă compoziția după hidroliză?

Dacă hidroliza unei tripeptide arată două resturi de glicină și unul de alanină, ordinea nu este stabilită numai din aceste date. Secvențele posibile în modelul simplu sunt Gly–Gly–Ala, Gly–Ala–Gly și Ala–Gly–Gly. Toate au aceeași compoziție, dar poziții diferite pentru alanină.

Pentru identificarea unei secvențe unice ar trebui informații suplimentare, precum capătul amino sau fragmentele obținute la hidroliză parțială. Nu alegi secvența simetrică doar pentru că arată ordonat. Compoziția și secvența răspund unor întrebări diferite.

Proteinele: de la secvență la organizare

Structura primară descrie ordinea aminoacizilor în lanț. Structurile de nivel superior descriu organizarea spațială, susținută de interacțiuni și, în unele cazuri, de legături între regiuni ale lanțului sau între lanțuri. Forma contribuie la funcția biologică, de exemplu la recunoașterea unui substrat de către o enzimă.

Proteinele nu sunt toate identice ca solubilitate, formă sau rol. Unele au rol structural, altele catalitic, de transport sau de apărare. Într-o explicație de BAC, oferă un exemplu potrivit și leagă funcția de organizarea moleculei, fără a reduce toate proteinele la o singură proprietate.

Denaturare versus hidroliză

Denaturarea modifică organizarea spațială a proteinei și poate reduce sau elimina funcția ei, fără ca în modelul obișnuit să însemne desfacerea tuturor legăturilor peptidice. Căldura sau schimbările de mediu pot perturba interacțiunile care mențin structura. Reversibilitatea depinde de proteină și de condiții.

Hidroliza atacă legăturile peptidice și modifică lungimea lanțului sau îl desface în aminoacizi. Prin urmare, o proteină denaturată nu trebuie descrisă automat drept un amestec de aminoacizi liberi. Coagularea observată într-un exemplu nu demonstrează singură hidroliză totală.

Exerciții cu soluții

1. Câte legături peptidice are o pentapeptidă liniară? Patru, deoarece cinci resturi consecutive necesită patru legături între vecini. La formarea globală se elimină patru molecule de apă per moleculă de produs.

2. Gly–Ala și Ala–Gly sunt identice? Nu. Au aceeași compoziție, dar secvențe diferite în convenția de citire de la capătul N la capătul C.

3. Câți moli de aminoacizi rezultă din hidroliza totală a 0,10 mol tripeptidă? În total 0,30 mol, repartizați după compoziția secvenței. Pentru Gly–Ala–Gly sunt 0,20 mol glicină și 0,10 mol alanină.

4. Denaturarea dovedește ruperea tuturor legăturilor peptidice? Nu. Ea privește în principal organizarea spațială, în timp ce hidroliza desface legăturile din scheletul peptidic.

Folosește aceste distincții în subiectele de BAC. Înțelegerea relației dintre structură și funcție ajută la răspunsurile explicative. Un profesor de chimie poate verifica secvențele și numărul legăturilor înaintea calculelor.

Întrebări frecvente

Orice aminoacid din peptidă își păstrează grupele libere?

Nu. Grupele care au format legăturile peptidice sunt integrate în funcțiuni amidice. Capetele și eventualele grupe din radicali trebuie numărate separat.

Hidroliza totală identifică automat secvența?

Nu. Ea poate arăta compoziția în aminoacizi, dar ordinea necesită informații suplimentare.

Toate proteinele denaturate își refac structura?

Nu. Reversibilitatea depinde de condiții și de proprietățile proteinei. Nu folosim o regulă absolută pentru toate cazurile.

Reper curricular

Peptidele, proteinele, hidroliza și denaturarea se raportează la programa oficială istorică de chimie organică, fără afirmații despre o programă anuală nouă.